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Doctorat (Elemental Speciation by Negative Ion Electrospray Mass Spectrometry) - University of Alberta, Edmonton, Alberta avec Prof. Gary Horlick, 1994-1999

Baccalauréat ès sciences (spécialisation) Chimie - University of New Brunswick, Fredericton, Nouveau-Brunswick, 1989-1993



Affiliation professionnelle:

  • membre de American Society for Mass Spectrometry et Canadian Society for Mass Spectrometry


Le Dr David Barnett a reçu son baccalauréat en chimie de University of New Brunswick (Fredericton, NB) en 1993 et son PhD en chimie analytique de la University of Alberta (Edmonton, AB) en 1999 avec spécialisation en spectrométrie de masse.


De 1998 à 2001 David a été chercheur auprès de l’Institut des étalons nationaux de mesure du CNRC à Ottawa, Ontario où il a été co-inventeur d’une technologie reliée à la spectrométrie de masse appelée spectrométrie de mobilité ionique modulée par un champ électrique en forme d'onde asymétrique à champ élevé (connue sous le sigle FAIMS). En 2001, David a été co-fondateur d’une entreprise d’instrumentation nommée Ionalytics avec trios autre scientifiques dans le but de commercialiser la technologie FAIMS.


Ionalytics Corporation a par la suite été vendue à Thermo-Fisher Scientific de San Jose, CA en 2005. À l’été de 2006, les opérations de l’ancienne Ionalytics ont été transférées à San Jose. Par la suite, David a passé quelques mois à étudier la protéomique à l’Institut des sciences biologiques de la CNRC à Ottawa, puis a joint l’équipe de l’Institut atlantique de recherche sur le cancer à l’automne 2007. Le Docteur Barnett a publié 27 articles dans des revues arbitrées et possède 16 brevets sur la technologie FAIMS.


Affiliation universitaire :

  • Professeur associé au département de chimie et biochimie à l'Université Mount Allison de Sackville.
  • Professeur associé au département de chimie et biochimie à l'Université de Moncton.


Intérêts en recherche

La recherche du Dr Barnett porte essentiellement sur l’analyse de spectrométrie de masse (SM) et son application liée à l’identification et à la caractérisation des macromolécules biologiques, en particulier les protéines et les peptides. Nous nous intéressons particulièrement à l’utilisation de techniques d’analyse diverses axées sur la détection par la SM, la recherche sur les complexes protéines, les réseaux d’interactions protéines-protéines, les protéines isoformes, les modifications post-traductionnelles des protéines et l’expression relative des protéines entre les échantillons biologiques provenant de sujets sains et malades.


Outre la mise en œuvre à l’institut d’un système de diagnostics à grande capacité fondé sur l’utilisation du spectromètre de masse pour l’identification des protéines, le travail du Dr Barnett nécessitera l’élaboration et l’application de techniques de préparations d’échantillons et de fractionnement novatrices et à la fine pointe, ainsi que des techniques de fractionnement multidimensionnel visant à réduire la complexité du protéome humain. Comme la protéomique est une discipline complexe, une attention particulière sera accordée à l’optimisation du marquage différentiel des protéines, au bénéfice d’études d’expression relative et de l’interprétation et de l’analyse poussées des données à l’aide de collaborateurs externes.


Le Dr Barnett poursuivra le développement du FAIMS (la spectrométrie de mobilité ionique modulée par un champ électrique en forme d'onde asymétrique à champ élevé ou high-Field Asymmetric waveform Ion Mobility Spectrometry) une méthode rapide de fractionnement en phase gazeuse des échantillons de protéines afin d’améliorer les capacités de pics et de détection globales des méthodes habituelles de fractionnement chromatographique multidimentionnel jumelées à la spectrométrie de masse. Grâce à l’utilisation de la technologie du FAIMS, la caractérisation de la structure tertiaire et quaternaire de la protéine (protéines intactes) se poursuivra également dans le but d'explorer le repliement ou le mauvais repliement, de même que les interactions spécifiques protéines-protéines et protéines-ligand respectivement.




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